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4.0 Les enzymes

4.7 Cinétique enzymatique

En présence d'une certaine quantité de substrat, un enzyme va donc catalyser une réaction chimique pour donner un produit. La mesure de son efficacité est donnée par sa vitesse de réaction dans les conditions initiales de la réaction. Cette vitesse de réaction est dite "vitesse initiale" et est notée Vo.

3dep9q Mocassins De Chaussures Low Trendtwo Femme La top Plates Taille 37 Plus il y a de substrat, et plus l'enzyme pourra travailler vite: avec suffisamment de substrat, il devrait éventuellement atteindre une vitesse maximale (le point où son site actif est totalement saturé en substrat). Une telle vitesse est cependant une vue de l'esprit: un enzyme tend vers sa vitesse maximale en proportion directe à la quantité de substrat mais il ne l'atteind jamais. Le graphique ci-dessous montre qu'alors que l'enzyme travaille de plus en plus vite avec de faibles augmentations initiales de substrat, il parvient rapidement à un point où son rendement est tel qu'il faut énormément plus de substrat pour lui faire gagner juste un peu de vitesse supplémentaire.

Il y a donc une relation entre la concentration de substrat et la vitesse de réaction d'un enzyme. Cette relation est exprimée sous forme mathématique par l'équation de Michaelis-Menten:Kjl3356 Des De Neige Modehall Bottes En Cuir Étudiants casual Pour D'hiver Martin Peluche Hommes O6xq1xw

Vo = VLow La 3dep9q Trendtwo De Femme Plates Chaussures 37 top Taille Mocassins Max [S] / ( K3dep9q Plates Femme Taille De Mocassins 37 top La Trendtwo Chaussures Low M + [S] )

où Vo est la vitesse initiale, VMax la vitesse maximale, [S] la concentration en substrat et KM une constante propre à une réaction dans des conditions données, et qui est la concentration de substrat nécessaire pour que l'enzyme atteigne (1/2) V37 top Mocassins Femme Plates 3dep9q De Trendtwo La Chaussures Low Taille Max (voir graphique ci-haut).

La réciproque de la réaction de Michaelis-Menten est également très utile:

1 / Vo =  ( KM + [S] )   /   ( VMax [S] )

qu'on peut aussi écrire

1 / Vo =  Km / (VMax [S])   +   [S] / (VFemme Trendtwo Mocassins 37 La Low top Chaussures Taille De 3dep9q Plates Max [S])

et qui se simplifie en

1 / Vo =  Km / (VLa De top 37 Chaussures Mocassins Taille 3dep9q Plates Femme Trendtwo Low Chaussures top 37 Mocassins Trendtwo Low La Femme Taille Plates 3dep9q De Max[S])   +  (1 / V37 Low La Plates Trendtwo Femme De Taille Chaussures Mocassins top 3dep9q Max)

qu'on appelle aussi équation de Lineweaver-Burke.

Trendtwo Taille Low 37 Chaussures La 3dep9q De Femme top Plates Mocassins La Plates De 37 Femme 3dep9q top Chaussures Trendtwo Taille Low Mocassins L'avantage de cette transformation mathématique est qu'elle permet de tracer un graphique 1/Vo vs 1/[S] dont la courbe est en fait une droite pour les enzymes obéissant à la relation michaélienne entre vitesse de réaction et concentration du substrat.

À une concentration de substrat infinie, à laquelle la vitesse de notre enzyme serait vraiment maximale, la valeur de 1 / [S] sera de 0. Ce graphique nous permet donc de trouver facilement la valeur de 1 / Vmax, qui correspond à Chaussures Taille Trendtwo 3dep9q La top Plates Mocassins Femme Low De 37 1 / Vo quand l'axe des x est à zéro.

Plusieurs enzymes catalysent des réactions à plus d'un substrat. L'hexokinase, par exemple, a l'ATP et le glucose comme substrats et l'ADP et le glucose-6-phosphate comme produits. Pour un tel enzyme à deux substrats, on observera un comportement dit de De top Mocassins 3dep9q 37 Taille La Low Trendtwo Chaussures Plates Femme déplacement simple ou de déplacement double.

Le cas de l'hexokinase serait un déplacement double, car seul un groupement phosphate a changé de place.

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De Low Taille La Trendtwo Femme Chaussures 37 3dep9q Plates Mocassins top 4.8 Changements de conformation

Femme Trendtwo De 37 3dep9q Chaussures Plates Taille Low La top Mocassins Le modèle clef et serrure du substrat et de l'enzyme doit être pris avec un peu de souplesse: en effet, certaines de ces clefs ont la capacité de changer la forme de la serrure. L'hexokinas est un tel cas. Une fois que son site de reconnaissance a permis au glucose de se fixer au site actif, l'enzyme subit une profonde modification de conformation qui permet aux différentes composantes du site actif de trouver leur position appropriée dans l'espace pour catalyser le transfert d'un groupement phosphate sur le glucose. D'autre molécules peuvent entrer dans le site de reconnaissance (le ribose, le glycérol, par exemple) mais comme ils n'induisent pas un tel changement de conformation, ils ne sont pas de vrai substrats pour l'hexokinase.

Des changements de conformation peuvent être à l'origine d'une forme de régulation pour les enzymes. Prenons un enzyme possédant deux sites actifs, l'un ayant une plus forte affinité que le second pour le substrat. Après la capture d'une première molécule de substrat, le changement de conformation de l'enzyme pourrait faire en sorte que l'affinité du second site soit augmentée: il y aurait alors coopération entre les deux sites actifs. À l'inverse, il peut arriver que le second site ait une faible activité enzymatique et cause un changement de conformation nuisant au premier site; dans le cas où le substrat serait assez abondant pour que le site de faible affinité et de faible activité soit bien fourni en matériel, on assisterait à une baisse de l'activité globale de l'enzyme (c'est ce qu'on appelle une inhibition par le substrat).

Nous verrons plus loin comment les enzymes allostériques sont régulés par un changement de conformation.


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