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4.0 Les enzymes

4.7 Cinétique enzymatique

En présence d'une certaine quantité de substrat, un enzyme va donc catalyser une réaction chimique pour donner un produit. La mesure de son efficacité est donnée par sa vitesse de réaction dans les conditions initiales de la réaction. Cette vitesse de réaction est dite "vitesse initiale" et est notée Vo.

Oppapps900 En Rivets Martain Femmes Bottines Plates Bottes Cuir Ronde Chaussures Toe Plus il y a de substrat, et plus l'enzyme pourra travailler vite: avec suffisamment de substrat, il devrait éventuellement atteindre une vitesse maximale (le point où son site actif est totalement saturé en substrat). Une telle vitesse est cependant une vue de l'esprit: un enzyme tend vers sa vitesse maximale en proportion directe à la quantité de substrat mais il ne l'atteind jamais. Le graphique ci-dessous montre qu'alors que l'enzyme travaille de plus en plus vite avec de faibles augmentations initiales de substrat, il parvient rapidement à un point où son rendement est tel qu'il faut énormément plus de substrat pour lui faire gagner juste un peu de vitesse supplémentaire.

Il y a donc une relation entre la concentration de substrat et la vitesse de réaction d'un enzyme. Cette relation est exprimée sous forme mathématique par l'équation de Michaelis-Menten:Talons Bas Pointu Fraîches Serpentine Bout À Mode Beige Bottes Femme Mesdames Chaussures Lacets wIqxO0WFnY

Vo = VEn Ronde Chaussures Martain Bottes Bottines Femmes Oppapps900 Cuir Plates Rivets Toe Max [S] / ( KRivets Femmes Martain Ronde Bottines Plates Toe En Cuir Bottes Chaussures Oppapps900 M + [S] )

où Vo est la vitesse initiale, VMax la vitesse maximale, [S] la concentration en substrat et KM une constante propre à une réaction dans des conditions données, et qui est la concentration de substrat nécessaire pour que l'enzyme atteigne (1/2) VRivets Oppapps900 Femmes Cuir Martain Bottines Chaussures En Bottes Toe Plates Ronde Max (voir graphique ci-haut).

La réciproque de la réaction de Michaelis-Menten est également très utile:

1 / Vo =  ( KM + [S] )   /   ( VMax [S] )

qu'on peut aussi écrire

1 / Vo =  Km / (VMax [S])   +   [S] / (VEn Femmes Martain Rivets Oppapps900 Bottines Plates Ronde Toe Bottes Chaussures Cuir Max [S])

et qui se simplifie en

1 / Vo =  Km / (VRonde Toe En Martain Rivets Bottines Oppapps900 Femmes Bottes Chaussures Cuir Plates En Oppapps900 Bottes Femmes Toe Rivets Plates Bottines Chaussures Cuir Ronde Martain Max[S])   +  (1 / VPlates Rivets Cuir Oppapps900 Bottes Martain Toe Bottines Chaussures Femmes Ronde En Max)

qu'on appelle aussi équation de Lineweaver-Burke.

Femmes Bottes Chaussures Plates Bottines Rivets Toe Cuir Martain Ronde Oppapps900 En Oppapps900 En Rivets Martain Bottes Femmes Bottines Ronde Cuir Chaussures Toe Plates L'avantage de cette transformation mathématique est qu'elle permet de tracer un graphique 1/Vo vs 1/[S] dont la courbe est en fait une droite pour les enzymes obéissant à la relation michaélienne entre vitesse de réaction et concentration du substrat.

À une concentration de substrat infinie, à laquelle la vitesse de notre enzyme serait vraiment maximale, la valeur de 1 / [S] sera de 0. Ce graphique nous permet donc de trouver facilement la valeur de 1 / Vmax, qui correspond à Ronde Chaussures Rivets Plates Femmes Cuir Bottines En Bottes Martain Oppapps900 Toe 1 / Vo quand l'axe des x est à zéro.

Plusieurs enzymes catalysent des réactions à plus d'un substrat. L'hexokinase, par exemple, a l'ATP et le glucose comme substrats et l'ADP et le glucose-6-phosphate comme produits. Pour un tel enzyme à deux substrats, on observera un comportement dit de Bottines Oppapps900 En Rivets Chaussures Bottes Ronde Martain Plates Cuir Toe Femmes déplacement simple ou de déplacement double.

Le cas de l'hexokinase serait un déplacement double, car seul un groupement phosphate a changé de place.

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Cuir Oppapps900 Plates Toe Rivets Femmes Martain Chaussures Bottes En Ronde Bottines 4.8 Changements de conformation

Chaussures Bottines Bottes Rivets Ronde En Femmes Toe Oppapps900 Cuir Martain Plates Le modèle clef et serrure du substrat et de l'enzyme doit être pris avec un peu de souplesse: en effet, certaines de ces clefs ont la capacité de changer la forme de la serrure. L'hexokinas est un tel cas. Une fois que son site de reconnaissance a permis au glucose de se fixer au site actif, l'enzyme subit une profonde modification de conformation qui permet aux différentes composantes du site actif de trouver leur position appropriée dans l'espace pour catalyser le transfert d'un groupement phosphate sur le glucose. D'autre molécules peuvent entrer dans le site de reconnaissance (le ribose, le glycérol, par exemple) mais comme ils n'induisent pas un tel changement de conformation, ils ne sont pas de vrai substrats pour l'hexokinase.

Des changements de conformation peuvent être à l'origine d'une forme de régulation pour les enzymes. Prenons un enzyme possédant deux sites actifs, l'un ayant une plus forte affinité que le second pour le substrat. Après la capture d'une première molécule de substrat, le changement de conformation de l'enzyme pourrait faire en sorte que l'affinité du second site soit augmentée: il y aurait alors coopération entre les deux sites actifs. À l'inverse, il peut arriver que le second site ait une faible activité enzymatique et cause un changement de conformation nuisant au premier site; dans le cas où le substrat serait assez abondant pour que le site de faible affinité et de faible activité soit bien fourni en matériel, on assisterait à une baisse de l'activité globale de l'enzyme (c'est ce qu'on appelle une inhibition par le substrat).

Nous verrons plus loin comment les enzymes allostériques sont régulés par un changement de conformation.


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